Chloramphenicolacetyltransferase

Chloramphenicolacetyltransferase er en bakteriel enzym, detoxifies antibiotikummet chloramphenicol og er ansvarlig for chloramphenicolresistens i bakterier. Dette enzym covalent lægger en acetylgruppe fra acetyl-CoA til chloramphenicol, hvilket forhindrer chloramphenicol i at binde til ribosomer. En histidinrest, som ligger i den C-terminale del af enzymet, spiller en central rolle i dens katalytiske mekanisme.

Krystalstrukturen af ​​type III enzymet fra Escherichia coli med chloramphenicol bundet er blevet bestemt. CAT er en trimer af identiske underenheder og trimere struktur stabiliseres ved en række hydrogenbindinger, hvoraf nogle resulterer i forlængelse af en beta-sheet tværs af subunit interface. Chloramphenicol binder i en dyb lomme placeret på grænsen mellem tilstødende underenheder af trimeren, således at størstedelen af ​​rester danner bindingslommen hører til en underenhed, mens katalytisk væsentlige histidin tilhører den tilstødende underenhed. His195 er passende placeret til at fungere som en generel basekatalysator i reaktionen, og det krævede tautomere stabilisering tilvejebringes ved en usædvanlig interaktion med et hovedkædekonformation carbonyloxygen.

Ansøgning

CAT anvendes som en reporter system til at måle niveauet af en promotor eller dets vævsspecifik ekspression. CAT assay involverer overvågning acetylering af radioaktivt mærket chloramphenicol på en TLC-plade; CAT-aktivitet bestemmes ved at lede efter de acetylerede former for chloramphenicol, som har en væsentligt forøget vandringshastighed sammenlignet med den unacetylated form.

  0   0
Forrige artikel Vostok 1
Næste artikel FC Corvinul Hunedoara

Kommentarer - 0

Ingen kommentar

Tilføj en kommentar

smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile
Tegn tilbage: 3000
captcha