ATP syntase

ATP syntase er et vigtigt enzym, der giver energi til cellen skal bruges gennem syntese af adenosintriphosphat. ATP er den mest almindeligt anvendte "energi valuta" af celler fra de fleste organismer. Det er dannet af adenosindiphosphat og uorganisk phosphat og har brug for energi.

Den samlede reaktionssekvens er: ADP + Pi → ATP, hvor ADP og Pi er sammenføjet ved ATP syntase

Energi er ofte frigives i form af hydrogenioner, bevæger sig ned en elektrokemisk gradient, såsom fra hulrummet ind i stroma af chloroplaster eller inter-membran plads i matrixen i mitokondrierne den.

Struktur

Beliggende i mitokondrierne, ATP syntase består af 2-regioner

  • FO delen er i membranen.
  • F1 del af ATP syntase er over membranen, inde i matrixen af ​​mitokondrier.

Nomenklaturen af ​​enzymet har en lang historie. Fraktion F1 navn stammer fra ordet "Fraktion 1" og FO stammer sit navn fra at være oligomycin bindende fraktion. Oligomycin, et antibiotikum, er i stand til at inhibere FO enhed af ATP syntase.

Disse funktionelle regioner består af forskellige protein-subunits henvises til tabeller.

F1-ATP syntase struktur

F1 partiklen er stor og kan ses i transmissionselektronmikroskopet ved negativ farvning. Disse er partikler af 9 nm diameter, peber den indre mitokondriemembran. De blev oprindeligt kaldt elementarpartikler og blev anset for at indeholde hele luftvejssystemet mitokondriens, men gennem en lang række forsøg, Ephraim Racker og hans kolleger var i stand til at vise, at denne partikel er korreleret med ATPase-aktivitet i ukoblet mitokondrier og ATPase-aktivitet i submitochondrial, der dannes ved at udsætte mitokondrier for ultralyd. Denne ATPase-aktivitet blev yderligere forbindelse med oprettelsen af ​​ATP ved en lang række forsøg i mange laboratorier.

FO-ATP syntase Struktur

FO-regionen i ATP syntase er en proton pore, der er indlejret i mitokondrie-membranen. Den består af tre hovedelementer underenheder A, B og C, og seks yderligere underenheder, d, e, f, g, F6 og 8.

Binding-change-modellen

I 1960'erne gennem 1970'erne, Paul Boyer udviklet bindingen ændre eller flip-flop, mekanisme, som postuleret, at ATP-syntese er koblet til en konformationel ændring i ATP syntase genereres ved rotation af gamma-underenheden. Forskningen gruppe af John E. Walker, derefter ved MRC Laboratoriet for Molekylær Biologi i Cambridge, krystalliseret F1 katalytiske-domæne af ATP syntase. Strukturen på det tidspunkt den største asymmetriske proteinstruktur kendt, viste, at Boyer s roterende-katalyse model var i det væsentlige korrekt. Til at belyse dette, Boyer og Walker delte halvdelen af ​​1997 Nobelprisen i kemi. Jens Christian Skou fik den anden halvdel af den kemi præmie, som år "for første opdagelse af en ion-transport af enzym, Na +
, K +
 -ATPase. "

Krystalstrukturen af ​​F1 viste alternerende alfa- og beta-underenheder, arrangeret som segmenter af en appelsin omkring en asymmetrisk gamma subunit. Ifølge den nuværende model for ATP-syntese, proton-drivende kraft på tværs af indre mitokondriemembran, der genereres af elektron transportkæden, driver passage af protoner gennem membranen via FO region ATP syntase. En del af FO roterer som protonerne passere gennem membranen. C-ringen er tæt knyttet til den asymmetriske centrale stilk, der roterer i alpha3beta3 F1 forårsager 3 katalytiske nukleotid-bindende sider for at gå gennem en række af konformationsændringer, som fører til ATP-syntese. De store F1-underenheder er forhindret i at rotere i sympati med den centrale stilk rotoren med en perifer stilk, der forbinder alpha3beta3 til den ikke-roterende del af FO. Strukturen af ​​det intakte ATP syntase er i øjeblikket kendt ved lav opløsning fra elektron-mikroskopi kryo undersøgelser af komplekset. Den kryo-EM model af ATP syntase tyder på, at den perifere stilk er en fleksibel struktur, der ombrydes omkring komplekset, da det slutter F1 til FO. Under de rette betingelser kan enzymet reaktionen også udføres i omvendt rækkefølge, med ATP hydrolyse kørsel proton pumpe over membranen.

Bindingen ændring mekanisme involverer det aktive sted af et β-underenhed Cykling mellem tre tilstande. I den "åbne" tilstand, ADP og fosfat indtaste det aktive site; i diagrammet til højre, vises det med rødt. Proteinet derefter lukker op omkring molekylerne og binder dem løst de "løs" tilstand. Enzymet derefter undergår en anden ændring i form og tvinger disse molekyler sammen, med det aktive sted i den resulterende "tight" tilstand binding den nyligt producerede ATP molekyle med meget høj affinitet. Endelig aktive sted cyklusser tilbage til åben tilstand, frigiver ATP og bindende more ADP og phosphat, klar til næste cyklus ATP produktion af.

Fysiologiske rolle

Ligesom andre enzymer, aktiviteten af ​​F1FO ATP syntase er reversibel. Store nok mængder ATP få det til at skabe en transmembran proton gradient, anvendes dette ved gæring bakterier, der ikke har en elektron transportkæde, og hydrolyserer ATP til at gøre en proton gradient, som de bruger til flageller og transport af næringsstoffer i celle.

I respiring bakterier under fysiologiske betingelser, ATP syntase generelt løber i den modsatte retning, hvilket skaber ATP under anvendelse af proton motorkraft skabt af elektron transportkæden som energikilde. Den samlede proces med at skabe energi på denne måde kaldes oxidativ phosphorylering. Den samme proces finder sted i mitokondrierne, hvor ATP syntase ligger i den indre mitochondriemembran.

Udviklingen i ATP syntase

Udviklingen i ATP syntase menes at være et eksempel på modulær udvikling, hvorunder to funktionelt uafhængige subunits blev forbundet, og fået ny funktionalitet. Denne forening synes at have fundet sted tidligt i evolutionære historie, fordi stort set den samme struktur og aktiviteter ATP syntase enzymer er til stede i alle riger af livet. F-ATP syntase viser høj funktionel og mekanistisk lighed med V-ATPase. Men mens F-ATP syntase genererer ATP ved anvendelse af en protongradient, V-ATPase genererer en proton gradient på bekostning af ATP, generere pH-værdier på så lav som 1.

F1-domænet viser også signifikant lighed til hexamere DNA helicaser, og FO-domænet viser en vis lighed med H +
-drevne flagel motor komplekser. Den α3β3 hexamer af F1-domænet viser signifikant strukturel lighed med hexamere DNA helicaser; både danner en ring med 3-fold rotationssymmetri med en central pore. Begge har roller afhængige af den relative rotation af et makromolekyle i pore; DNA helicaser bruge spiralformen af ​​DNA til at drive deres bevægelse langs DNA-molekyle og til at detektere supercoiling, mens α3β3 hexamer bruger konformationelle ændringer gennem rotation af γ-underenheden at drive en enzymatisk reaktion.

H +
 motor af FO partiklen viser store funktionelle lighed til H +
 motorer set i flagel motorer. Begge har en ring af mange små alfa-helix proteiner, der roterer i forhold til nærliggende stationære proteiner, ved hjælp af en H +
 spændingsgradient som energikilde. Denne forbindelse er spinkel, men som den overordnede struktur af flagel motorer er langt mere kompleks end den FO partiklen og ring med ca. 30 roterende proteiner er langt større end de 10, 11 eller 14 spiralformede proteiner i FO komplekset.

Det modulære evolution teori for oprindelsen af ​​ATP syntase antyder, at to underenheder med selvstændig funktion, en DNA helicase med ATPase-aktivitet og en H +
 motor, var i stand til at binde, og rotationen af ​​motoren kørte ATPase aktivitet af helicase i omvendt rækkefølge. Dette kompleks derefter udviklede sig større effektivitet og i sidste ende udviklede sig til nutidens indviklede ATP syntaser. Alternativt DNA helicase / H +
 motor kompleks kan have haft H +
 pumpe aktivitet med ATPase aktivitet af helicase drive H +
 motor i omvendt rækkefølge. Dette kan have udviklet sig til at udføre den omvendte reaktion og fungere som en ATP syntase.

ATP syntase i forskellige organismer

Menneskelig ATP syntase

Det følgende er en liste over mennesker gener, der koder komponenter af ATP syntaser:

  • ATP5A1, ATP5AL1
  • ATP5B, ATP5BL1
  • ATP5C2, ATP5D, ATP5E, ATP5F1, ATP5G1, ATP5G2, ATP5G3, ATP5H, ATP5HP1, ATP5I, ATP5J, ATP5J2, ATP5L, ATP5L2, ATP5O, ATP5S
  • ATP6, ATP6AP1, ATP6AP2
  • ATPSBL1, ATPSBL2
  • MT-ATP6, MT-ATP8

Plant ATP syntase

I planter, ATP syntase er også til stede i chloroplaster. Enzymet er integreret i thylakoid membran; de CF1-del pinde i stroma, hvor mørke reaktioner fotosyntese og ATP-syntese finde sted. Den overordnede struktur og den katalytiske mekanisme af kloroplast ATP syntase er næsten den samme som for den mitokondriske enzym. Men i chloroplaster, er proton motorkraft frembringes ikke af respiratorisk elektrontransportkæde, men ved hjælp af primære fotosyntetiske proteiner.

Bovin ATP syntase

ATP syntase isoleret fra kvæg hjerte mitokondrier er i form af biokemi og struktur, den bedst karakteriseres ATP syntase. Oksehjerte anvendes som kilde til enzymet på grund af den høje koncentration af mitokondrier i hjertemusklen.

E. coli ATP syntase

E. coli ATP syntase er den enkleste kendte form for ATP syntase, med 8 forskellige typer subunit.

Gær ATP syntase

Gær ATP syntase er en af ​​de bedst undersøgte eukaryote ATP syntaser; og fem F1, otte FO underenheder og syv associerede proteiner er blevet identificeret. De fleste af disse proteiner har homologer i andre eukaryoter.

  0   0
Forrige artikel Afstand Uddannelse Råd
Næste artikel Eleanor Holm

Kommentarer - 0

Ingen kommentar

Tilføj en kommentar

smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile
Tegn tilbage: 3000
captcha